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Proteínas Retrovirales Humanas En Posible Conflicto Con La “Vacuna” De ARNm Que Codifica Para La Proteína De Espiga De SARS COV-2

Dra. Medicina Mª José Martínez Albarracín y Almudena Zaragoza Licenciada en Biología.
Máster en Técnicas de Caracterización y Conservación de la Diversidad Biológica.

Los integrantes de la Familia Coronaviridae, son virus que poseen unas proyecciones a modo de “corona” que se corresponden con unos polipéptidos denominados espigas. Éstas, están compuestas a su vez de dos proteínas, una “cabeza” globular de aproximadamente 160 kilodaltons de tamaño denominada S1 y un pie fibroso de aproximadamente el mismo tamaño denominado, S2.

REFERENCIA: In situ structural analysis of SARS-CoV-2 spike reveals flexibility mediated by three hinges. Turonova et al. 2020

https://science.sciencemag.org/content/370/6513/203

La asociación S1/S2 constituye un  complejo proteico, estando la proteína completa, constituida por tres monómeros S1/S2, de manera que cada proteína de espiga completa forma una estructura trimérica (de seis péptidos).

Cada proteína de espiga está compuesta de tres polipéptidos largos de unos 1200 aminoácidos cada uno, la proteína completa con sus tres monómeros tiene un total de 3600 amino ácidos.

REFERENCIA Song W, Gui M, Wang X, Xiang Y. 2018. Cryo-EM structure of the SARS coronavirus spike glycoprotein in complex with its host cell receptor ACE2. PLoS Pathog. 14(8):e1007236.

La proteína fibrosa S2 es del tipo transmembrana encargada de la fusión con la membrana celular y tiene dos regiones de repetición denominadas HR1 y HR2. La región HR2 se encuentra cerca del anclaje a la membrana y la región HR1 a unos 170 aminoácidos de la misma. Estas regiones de repetición HR se encuentran en muchas proteínas del cuerpo humano y son una de las características fundamentales de las proteínas de fusión de entrada Clase I.

Este conjunto de proteínas tiene como características generales las de ser trímeros en sus estados de pre-fusión y post-fusión y sus estados finales, se caracterizan por tener una espiral en espiral α-helicoidal trimérica N-terminal central decorada por tres hélices “C – terminales”.

REFERENCIA Structures and Mechanisms of Viral Membrane Fusion Proteins: Multiple Variations on a Common Theme Judith M. White, Sue E. Delos, Matthew Brecher & Kathryn Schornberg. Pages 189-219 | Published online: 11 Oct 2008

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